二号站平台_2号站代理注册登录中心

2号站研究人员为阿尔茨海默病中的蛋白质共聚集提供了机制上的见解

未知

二号站成果

由瑞典于默奥大学的Ludmilla Morozova Roche领导的一个研究小组,二号站平台对阿尔茨海默病中的蛋白质共聚集现象提供了机理上的见解。通过电荷检测、质谱、显微镜、动力学和微流体分析等生物物理方法的协同作用,揭示了在复纤化表面共聚集过程中S100A9淀粉样的模板机制。
 
淀粉样蛋白的形成具有重要的临床意义,因为该过程涉及许多神经退行性疾病,如阿尔茨海默病、帕金森病等。这些疾病影响着全世界数百万的老年人口。通常很难区分这些疾病或它们可能同时发生,称为疾病共病。
 
虽然人们对淀粉样蛋白的形成过程进行了广泛的研究,但对于不同淀粉样蛋白种类共同聚集在一起的具体机制知之甚少,这是疾病共病的基础。在阿尔茨海默病中,淀粉-神经炎症级联表现为A蛋白与促炎蛋白S100A9共聚集,导致细胞内外淀粉样蛋白组装、淀粉样斑块沉积和细胞毒性。
 
由于炎症在阿尔茨海默病的发病中起着核心作用,因此,破译促炎S100A9蛋白和一个蛋白激酶42肽之间的相互作用是至关重要的。在这里,研究人员使用创新的电荷检测质谱(CDMS)和生物物理技术,以提供对共聚合过程的机理洞察,并在单个粒子水平上区分淀粉样蛋白复合物。
 
结合淀粉样物质的质量和电荷分布,重建它们之间的差异和详细的显微镜显示,2号站共聚集涉及到在一个羟甲基化酶42淀粉样表面的S100A9原纤维模板。动力学分析进一步证实,由于被S100A9淀粉样包覆,可用于A型核42的表面减少了,而S100A9与单核42原纤维的结合通过微效试验得到验证。
 
研究人员证明,CDMS、显微镜、动力学和显微分析之间的协同作用为跨学科研究开辟了新的方向。

发表评论 (已有 条评论)

评论列表

    快来评论,快来抢沙发吧~